تاثیر pH و قدرت یونی بر خواص رئولوژیکی ژل پروتئین سویا و تشکیل آن تحت تاثیر حرارت در رابطه با دناتوراسیون و ترکیب پروتئینی آن

ترجمه فصل سوم کتاب The influence of pH and ionic strength on heatinduced formation and rheological properties of soy protein gels in relation to denaturation and their protein compositions

دسته: مقالات ترجمه شده isi

بازدید: 4 بار

فرمت فایل: zip

حجم فایل: 2265 کیلوبایت

تعداد صفحات فایل: 19

  • خواص ژل پروتئین ایزوله سویا (SPI)
  • ایجاد شبکه
  • دناتوراسیون
  • استحکام ژل
  • قدرت یونی
  • پروتئین
  • pH
  • تاثیر pH و قدرت یونی بر خواص رئولوژیکی ژل پروتئین سویا و تشکیل آن تحت تاثیر حرارت در رابطه با دناتوراسیون و ترکیب پروتئینی آن
  • تشکیل ژل

[...دانلود خواهم کرد...]

موارد مشابه را حتما بررسی فرمایید:

عنوان فارسی:

تاثیر pH و قدرت یونی بر خواص رئولوژیکی ژل پروتئین سویا و تشکیل آن تحت تاثیر حرارت در رابطه با دناتوراسیون و ترکیب پروتئینی آن

عنوان انگلیسی:

The influence of pH and ionic strength on heat-induced formation and rheological

properties of soy protein gels in relation to denaturation and their protein compositions

چکیده

تاثیر pH و قدرت یونی بر تشکیل ژل و خواص ژل پروتئین ایزوله سویا (SPI) در رابطه با دناتوراسیون و گردآمدگی [1] / رسوب [2] پروتئین مورد مطالعه قرار گرفت. در تمام شرایط pH و قدرت یونی که در این فصل مورد مطالعه قرار گرفت، ثابت شد که دناتوراسیون پیش نیازی برای شکل گیری ژل است. در pH > 6 ژل ها استحکام [3] کم و در pH < 6 استحکام بالایی نشان دادند. این مورد، همانطور که ترکیب پروتئینی پروتئین های حل شده در اثر حرارت نشان داده است، ممکن است به علت تغییرات در رفتار پیوستگی [4] / تفکیک [5] پروتئین های سویا در اثر حرارت به عنوان تابعی از pH باشد. در pH 3-5 به نظر می رسد تمام پروتئین ها در ایجاد شبکه نقش دارند، در حالی که در pH > 5 پروتئین های کمتری و به خصوص پلی پپتیدهای اسیدی کمتری در ایجاد شبکه دخالت می کنند، و همچنین ژل استحکام کمتری دارد. در pH 7.6، در طول حرارت دادن طولانی مدت بازآرایی گسترده ای در ساختار شبکه دیده می شود، در حالی که در pH 3.8 این اتفاق رخ نداد.

[1] aggregation

[2] precipitation

[3] stiffness

[4] association

[5] dissociation

The influence of pH and ionic strength on gel formation and gel properties of soy

protein isolate (SPI) in relation to denaturation and protein aggregation/precipitation was

studied. Denaturation proved to be a prerequisite for gel formation under all conditions of pH

and ionic strength studied. Gels exhibited a low stiffness at pH > 6 and a high stiffness at pH

< 6. This might be caused by variations in the association/dissociation behaviour of the soy proteins on heating as a function of pH as indicated by the different protein composition of the dissolved protein after heating. At pH 3-5 all protein seems to participate in the network, whereas at pH > 5 less protein and especially less acidic polypeptides take part in the network,

coinciding with less stiff gels. At pH 7.6, extensive rearrangements in the network structure

took place during prolonged heating, whereas at pH 3.8 it did not happen.

[...دانلود خواهم کرد...]